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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/82
Title: Flexibilität und Spezifität in Protein-Protein-Wechselwirkungen am Beispiel der Komplexbildung von Trypsin-Varianten und dem Proteaseinhibitor Eglin C
Author(s): Menzel, Anja
Advisor(s): Stubbs, Milton T., Prof. Dr.
Baumann, Ulrich, Prof. Dr.
Ulbrich-Hofmann, Renate, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (151 S. = 2,81 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 22.12.2009
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-1998
Subjects: Trypsin
Variation
Blutgerinnung
Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Varianten von bovinem Trypsin, die entwickelt wurden, um die Bindeeigenschaften von Inhibitoren an Faktor Xa, einem zentralen Enzym der Blutgerinnung, zu emulieren, wurden mittels NMR-Spektroskopie und DSC untersucht. Weiterhin wurden Komplexe aus diesen Varianten und dem makromolekularen Proteaseinhibitor Eglin C hergestellt. Diese Proteinkomplexe wurden dann mittels ITC und Röntgenkristallstrukturanalyse untersucht. Die erhaltenen Ergebnisse zeigen unter anderem, dass die beobachteten unterschiedlichen Bindungsaffinitäten und die enthalpischen bzw. entropischen Beiträge zur Bindung von Eglin C an die Trypsin-Varianten mit strukturellen Änderungen in zwei Schleifen in den Ligandenbindetaschen der Trypsin-Varianten bilden, korrelieren. Diese Daten stehen im Einklang mit früheren Untersuchungen an niedermolekularen Inhibitoren des Gerinnungsfaktors Xa.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7179
http://dx.doi.org/10.25673/82
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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