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http://dx.doi.org/10.25673/534
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.referee | Balbach, Jochen, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.referee | Blume, Alfred, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.referee | Reif, Bernd, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.author | Kovermann, Michael | - |
dc.date.accessioned | 2018-09-24T10:37:23Z | - |
dc.date.available | 2018-09-24T10:37:23Z | - |
dc.date.issued | 2011 | - |
dc.identifier.uri | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7362 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.25673/534 | - |
dc.description.abstract | Die Funktion und die Aktivität eines Proteins wird durch das Zusammenspiel zwischen der Struktur, der Dynamik und der Stabilität bestimmt. Verschiedene spektroskopische Methoden, darunter besonders die NMR-Spektroskopie, sind in der Lage, dieses Zusammenspiel aufzuklären. Im Rahmen dieser Arbeit sind vier verschiedene Proteine eingängig charakterisiert worden. Eine NMR-Relaxationsstudie des Zwei-Domänenproteins SlyD zeigte Hinweise für die hohe katalytische Effizienz dieses Enzyms. Die berechnete hochaufgelöste NMR-Struktur des homologen Proteins SlpA ergab erste Anhaltspunkte für die im Vergleich zu SlyD erniedrigte Isomeraseaktivität. Eine Proteinfaltungsstudie des Kälteschockproteins CspB in aminosäurespezifischer Auflösung erlaubte es, zwischen der globalen Faltung und lokalen Fluktuationen innerhalb des Proteins zu unterscheiden. Abschließend konnte eine strukturelle Abhängigkeit des Alzheimer-Peptides von seiner mizellären Umgebung beobachtet und quantitativ untermauert werden. | - |
dc.description.statementofresponsibility | von Michael Kovermann | - |
dc.format.extent | Online-Ressource (IV, 183 Bl. = 29,57 mb) | - |
dc.language.iso | ger | - |
dc.publisher | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt | - |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | - |
dc.subject | NMR-Spektroskopie | - |
dc.subject | Proteinfaltung | - |
dc.subject | Online-Publikation | - |
dc.subject | Hochschulschrift | - |
dc.subject.ddc | 530 | - |
dc.title | NMR-spektroskopische Charakterisierung funktioneller Proteinzustände | - |
dcterms.dateAccepted | 2011-07-14 | - |
dcterms.type | Hochschulschrift | - |
dc.type | PhDThesis | - |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:3:4-5868 | - |
local.publisher.universityOrInstitution | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg | - |
local.subject.keywords | NMR-Spektroskopie; Proteinfaltung; NMR-Strukturrechnung; Relaxation; Dynamik; Diffusion; Aggregation; Fluoreszenz; Titrationsstudien | - |
local.subject.keywords | NMR spectroscopy; protein folding; NMR structure calculation; relaxation; dynamics; diffusion; aggregation; fluorescence; titration studies | eng |
local.openaccess | true | - |
dc.identifier.ppn | 664664199 | - |
local.accessrights.dnb | free | - |
Appears in Collections: | Physik |
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NMR-spektroskopische Charakterisierung funktioneller Proteinzustände.pdf | 30.28 MB | Adobe PDF | ![]() View/Open |