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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/567
Title: Vergleichende Charakterisierung der humanen Calcineurin-Isoformen
Author(s): Kilka, Susann
Advisor(s): Fischer, Gunter, Prof. Dr.
Hübner, G., Prof. Dr.
Böhmer, F. D., Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (152 Bl. = 1,65 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 26.01.2009
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-843
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Calcineurin, eine Calcium/Calmodulin-abhängige Serin/Threonin-Proteinphosphatase, ist in wichtige Signalübertragungswege involviert, welche die Entwicklung und Funktion von Immun-, Nerven-, Kardiovaskular- und Muskelskelettsystemen steuern. Im humanen Genom sind drei Isoformen der katalytischen Untereinheit des Calcineurin kodiert, welche mit der regulatorischen Untereinheit Calcineurin B Heterodimere bilden. Obwohl die physiologische Rolle von Calcineurin bereits intensiv untersucht wurde, ist bisher wenig über die spezifischen Funktionen der einzelnen Isoformen von Calcineurin A bekannt. In dieser Arbeit konnten zum ersten Mal die drei humanen Calcineurin A-Isoformen α, β und γ zusammen mit Calcineurin B als Holoenzyme exprimiert und gereinigt werden. Die Dephosphorylierung von fünf Calcineurin-Substraten zeigte in vergleichenden kinetischen Analysen, dass die verschiedenen katalytischen Isoformen die Substratspezifität beeinflussen. Weiterhin wies Calcineurin β für alle getesteten Substrate jeweils die höchste Substrataffinität auf. Die enzymatische Charakterisierung einer N-terminal verkürzten Variante des Calcineurin β ergab, dass die Polyprolin-Sequenz im N-terminalen Bereich dieser Isoform an der Substraterkennung beteiligt ist. Da alle drei Calcineurin-Isoformen cytoplasmatisch lokalisiert sind und von allen getesteten humanen Zelllinien exprimiert werden, können die unterschiedlichen Substratspezifitäten Hinweise auf Isoform-spezifische physiologische Funktionen liefern.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7395
http://dx.doi.org/10.25673/567
Open access: Open access publication
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