Bitte benutzen Sie diese Kennung, um auf die Ressource zu verweisen: http://dx.doi.org/10.25673/567
Titel: Vergleichende Charakterisierung der humanen Calcineurin-Isoformen
Autor(en): Kilka, Susann
Gutachter: Fischer, Gunter, Prof. Dr.
Hübner, G., Prof. Dr.
Böhmer, F. D., Prof. Dr.
Körperschaft: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Erscheinungsdatum: 2009
Umfang: Online-Ressource (152 Bl. = 1,65 mb)
Typ: Hochschulschrift
Art: Dissertation
Tag der Verteidigung: 26.01.2009
Sprache: Deutsch
Herausgeber: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-843
Schlagwörter: Online-Publikation
Hochschulschrift
Zusammenfassung: Calcineurin, eine Calcium/Calmodulin-abhängige Serin/Threonin-Proteinphosphatase, ist in wichtige Signalübertragungswege involviert, welche die Entwicklung und Funktion von Immun-, Nerven-, Kardiovaskular- und Muskelskelettsystemen steuern. Im humanen Genom sind drei Isoformen der katalytischen Untereinheit des Calcineurin kodiert, welche mit der regulatorischen Untereinheit Calcineurin B Heterodimere bilden. Obwohl die physiologische Rolle von Calcineurin bereits intensiv untersucht wurde, ist bisher wenig über die spezifischen Funktionen der einzelnen Isoformen von Calcineurin A bekannt. In dieser Arbeit konnten zum ersten Mal die drei humanen Calcineurin A-Isoformen α, β und γ zusammen mit Calcineurin B als Holoenzyme exprimiert und gereinigt werden. Die Dephosphorylierung von fünf Calcineurin-Substraten zeigte in vergleichenden kinetischen Analysen, dass die verschiedenen katalytischen Isoformen die Substratspezifität beeinflussen. Weiterhin wies Calcineurin β für alle getesteten Substrate jeweils die höchste Substrataffinität auf. Die enzymatische Charakterisierung einer N-terminal verkürzten Variante des Calcineurin β ergab, dass die Polyprolin-Sequenz im N-terminalen Bereich dieser Isoform an der Substraterkennung beteiligt ist. Da alle drei Calcineurin-Isoformen cytoplasmatisch lokalisiert sind und von allen getesteten humanen Zelllinien exprimiert werden, können die unterschiedlichen Substratspezifitäten Hinweise auf Isoform-spezifische physiologische Funktionen liefern.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7395
http://dx.doi.org/10.25673/567
Open-Access: Open-Access-Publikation
Nutzungslizenz: In CopyrightIn Copyright
Enthalten in den Sammlungen:Humanphysiologie

Dateien zu dieser Ressource:
Datei Beschreibung GrößeFormat 
Vergleichende Charakterisierung der humanen Calcineurin-Isoformen.pdf1.69 MBAdobe PDFMiniaturbild
Öffnen/Anzeigen