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http://dx.doi.org/10.25673/1232| Titel: | Prototypische PPlasen in der Signaltransduktion |
| Autor(en): | Mathea, Sebastian |
| Gutachter: | Fischer, Gunter, Prof. Dr. Schutkowski, Mike, Prof. Dr. Wetzker, Reinhard, Prof. Dr. |
| Körperschaft: | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
| Erscheinungsdatum: | 2011 |
| Umfang: | Online-Ressource (V, 102 Bl. = 17,80 mb) |
| Typ: | Hochschulschrift |
| Art: | Dissertation |
| Tag der Verteidigung: | 2011-10-12 |
| Sprache: | Deutsch |
| Herausgeber: | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt |
| URN: | urn:nbn:de:gbv:3:4-6791 |
| Schlagwörter: | Online-Publikation Hochschulschrift |
| Zusammenfassung: | FK506-bindende Proteine (FKBPs) bilden eine Unterfamilie der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen (PPIasen) und sind an der Kontrolle der intrazellulären, Rezeptor-vermittelten Signaltransduktion beteiligt. Die prototypische PPIase FKBP12 interagiert mit dem EGFR und inhibiert die EGF-induzierte EGFR-Autophosphorylierung, wobei alle internen Autophosphorylierungsstellen gleichermaßen betroffen sind. Die Inhibition der katalytischen Aktivität des EGFR wird durch die Kinasedömäne des EGFR vermittelt. Änderungen der intrazellulären FKBP12-Konzentration bewirken Änderungen des EGFR-Autophosphorylierungsgrades. Die Gesamtheit der Ergebnisse zeigt, dass FKBP12 einen endogenen Inhibitor des EGFR darstellt und die zelluläre Aktivität des EGFR direkt beeinflusst. |
| URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7504 http://dx.doi.org/10.25673/1232 |
| Open-Access: |  Open-Access-Publikation |
| Nutzungslizenz: |  In Copyright |
| Enthalten in den Sammlungen: | Biochemie |
Dateien zu dieser Ressource:
| Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
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| Prototypische PPlasen in der Signaltransduktion.pdf | 18.22 MB | Adobe PDF |  Öffnen/Anzeigen |