Funktionelle Charakterisierung von RLP1, einem Rhomboid-ähnlichen Protein des Gerstenpathogens Rhynchosporium commune

Abstract

Rhomboid-ähnliche Proteasen (RLP) sind Transmembranenzyme, deren katalytischen Aminosäuren in die Membran eingebettet sind, wodurch die Proteolyse innerhalb der Membran stattfinden kann. Sie kommen in fast jedem Organismus vor. Die RLP1 aus dem phytopathogenen Pilz Rhynchosporium commune zählt zu den mitochondrialen Vertretern der Proteinfamilie, welche in die mitochondriale Fusion oder in die Bewältigung oxidativen Stresses der Organellen involviert sind. Die Translokation, der Phänotyp der rlp1-Deletion und der Cystein-Rest in einer Schwefel-haltigen Umgebung, welcher sonst als Asparagin hochkonserviert ist, deuten auf eine Funktion in der Redox-Homöostase an. Es gibt Hinweise auf zwei exprimierte RLP in Rhynchosporium, was bis heute einzigartig wäre. Die Möglichkeit einer Subfunktionalisierung der beiden Funktionen der beispielsweise PCP1 der Bäckerhefe ist nicht unwahrscheinlich.