Molekulare und funktionelle Charakterisierung der Typ III-Effektoren XopB, XopL und XopS aus Xanthomonas campestris pv. vesicatoria - [kumulative Dissertation]

Abstract

Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (Xcv) ist der Erreger der bakteriellen Fleckenkrankheit auf Paprika und Tomate. Xcv nutzt sein Typ-III-Sekretionssystem (T3SS) um Typ-III-Effektoren (T3E) in das Wirtszellzytosol zu translozieren, wo diese Wirtszellprozesse zum Vorteil des Pathogens verändern. In dieser Arbeit wurden die T3E XopB, XopL und XopS charakterisiert. XopB und XopS tragen zu Krankheitssymptomen und bakteriellem Wachstum in anfälligen Paprikapflanzen bei. XopB und XopS unterdrücken die Expression pflanzlicher Abwehrgene. Dies wurde auch für das LRR-Protein XopL gezeigt, welches E3-Ligase-Aktivität in vitro und in planta besitzt und Zelltod induziert. Die Kristallstruktur der C-terminalen Domäne von XopL zeigte eine Domäne mit neuartiger Faltung, XL-Box genannt. Während die E3-Ligase-Akltivität zur Auslösung des Zelltods benötigt wird, ist die Suppression der Abwehrgenexpression allein von der N-terminalen LRR-Domäne abhängig.

Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (Xcv) is the causal agent of bacterial spot disease on pepper and tomato. Xcv employs a type III secretion (T3S) system which translocates type III effectors (T3Es) directly into the host cell cytosol where they interfere with plant cell processes to the benefit of the pathogen. In this work the T3Es XopB, XopL and XopS were characterized. XopB and XopS contribute to disease symptoms and bacterial growth in susceptible pepper plants. XopB and XopS suppress plant defense gene expression. This was also shown for the LRR-Protein XopL which exhibits E3 ubiquitin ligase activity in vitro and in planta and induces plant cell death. The crystal structure of the XopL C-terminal domain revealed a single domain with a novel fold, termed XL-box. While the E3 ligase activity is required to elicit plant cell death, suppression of defense gene expression solely depends on its N-terminal LRR domain.