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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1066
Title: Solid-state NMR relaxation studies of internal protein dynamics over a wide correlation time range
Author(s): Zinkevich, Tatiana
Advisor(s): Saalwächter, K., Prof. Dr.
Balbach, J., Prof. Dr.
Luy, B., Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2014
Extent: Online-Ressource (151 Bl. = 4,68 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 24.03.2014
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-11657
Subjects: NMR-Spektroskopie
Proteine
Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Die umfassenden Relaxationsuntersuchunngen der mikrokristallinen Proteindynamik wurden auf der Basis des "modelfreien" Ansatzes mit Hilfe der Festkörper-NMR vorgestellt. Es wurde festgestellt, dass Proteine eine Vielzahl von internen Bewegungen aufweisen, die in drei Zeitskalen unterteilt werden können: Schnelle Bewegungen mit der Korrelationszeiten kleiner als 10-10 s, intermediäre im Bereich 10-9 - 2•10-7 s, und langsame mit den Korrelationszeiten länger als 10-7 s. Die letzteren treten zwischen den Zustanden mit sehr unterschiedlichen Zustandsbesetzungen auf - dem Grund- und dem angeregten Zustand, und es wird angenommen, dass diese Bewegungen für biologisch relevante Prozesse verantwortlich sind. Alle Bewegungsbereiche im vollständig hydratisierten Protein und im nativen aufgelösten Zustand sind praktisch identisch. Informationen, die aus den Experimenten an Festkörpern gewonnenen wurden, können damit für die Untersuchungen biologischer Eigenschaften von Wassermolekülen umgebenden globulären Proteine genutzt werden.
The comprehensive analysis of the microcrystalline protein dynamics by solid-state NMR relaxation studies is presented on the basis of “model-free” approach. It was found that proteins undergo a wide range of internal motions, which can be divided into three time-scale domains: fast with the correlation time less than 10-10 s, intermediate in the range 10-9-2∙10-7 s, and slow with correlation times longer than 10-7 s. The latter, occurring between states with very different populations – ground and excited states, is assumed to be responsible for biologically relevant processes. All these motional regimes in the fully hydrated solid and native dissolved states are found to be practically the same. Thus, information derived from the solid-state experiments can be applied to exploring biological properties of globular proteins, which are natively surrounded by water molecules.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7965
http://dx.doi.org/10.25673/1066
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biowissenschaften; Biologie

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