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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1603
Title: Über den strukturellen Aufbau und die Dynamik von Saccharid/Proteinmischungen in Lösung und im Festkörper
Author(s): Hackel, Christiane
Advisor(s): Reichert, Detlef, Prof. Dr.
Hinderberger, Dariush, Prof. Dr.
Vogel, Michael, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2015
Extent: Online-Ressource (139 Bl. = 3,99 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 28.10.2015
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-15883
Subjects: PFG-NMR-Spektroskopie
Essenzielle Zucker
Lysozyme
Kälteschock-Proteine
Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Die Arbeit befasst sich mit dem Einfluss von Sacchariden auf Proteine. Dafür wird der Anlagerungsprozess von Sacchariden an Proteinen in Lösung systematisch in Abhängigkeit von den experimentellen Bedingungen charakterisiert. Dies geschieht über die Messung des Selbstdiffusionskoeffizienten mit Hilfe der Feldgradienten-NMR. Die Ergebnisse werden in den Kontext der bereits vorhandenen Literatur eingeordnet. Weiterhin wird der Einfluss einer Trehalosematrix auf die molekularen dynamischen Eigenschaften des Kälteschockproteins Csp untersucht. Hierfür werden mehrere Festkörper-NMR Experimente verwendet. Durch den Vergleich der molekularen dynamischen Eigenschaften des Proteins in Abhängigkeit vom Zustand der umgebenden Matrix (Wassergehalt, kristalline oder amorphe Trehalosematrix) können Aussagen über die Verteilung von Wassermolekülen in den Proben gewonnen werden.
In this thesis the influence of saccharides on proteins is investigated. Therefore the aggregation process of saccharides and proteins in solution is systematically investigated in dependence of the experimental conditions. The method of field-gradient NMR was used to measure the self diffusion coefficient. The results are interpreted in connection with the literature data. Furthermore the influence of a solid Trehalose matrix on the molecular dynamics of the cold-shock protein Csp was investigated. Several solid-state NMR experiments were used for the investigation. By comparing the molecular dynamics of the protein in dependence of the properties of the surrounding matrix (water content, crystalline or glassy Trehalose) one can find out information about the distribution of water molecules in the system.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8374
http://dx.doi.org/10.25673/1603
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biowissenschaften; Biologie

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