Skip navigation
Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/2104
Title: Die Bedeutung von AtpI für die F1Fo-ATPase in Escherichia coli und Cupriavidus metallidurans
Author(s): Heinz, Anja
Advisor(s): Nies, D. H.
Sawers, R. G.
Altendorf, K.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2017
Extent: 1 Online-Ressource (159 Seiten)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 25.09.2017
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-21136
Abstract: Die Funktion von atpI, dem ersten Gen im atp Operon, ist bis heute ungeklärt. In E. coli und C. metallidurans existiert ein starker, konstitutiv exprimierter Promotor stromaufwärts von atpI. Auf diesen Promotor folgt mindestens ein schwacher, wobei dessen physiologische Bedeutung unklar bleibt. Die hohe Diversität der Aminosäuresequenz von AtpI verschiedener Organismen macht es möglich, dass AtpI unterschiedliche Funktionen ausübt. AtpICmet weist zum Beispiel eine Domäne am N-Terminus auf, die AtpIEco fehlt. In E. coli handelt es sich bei AtpI um ein Membranprotein mit vier Transmembranhelices, dessen N- und C-Terminus im Zytoplasma lokalisiert sind. Auf physiologischer Ebene konnte kein Effekt einer atpIEco-Deletion identifiziert werden. Protein-Protein-Interaktionsstudien belegen, dass AtpIEco ein Multimer bildet, wobei die Aminosäuren S39, G43, E79 und K82 eine Rolle für die Proteinstruktur zu spielen scheinen. Zum ersten Mal konnte gezeigt werden, dass AtpI mit AtpC interagiert, was die Hypothese stützt, dass AtpI die Bindung des F1- an den Fo-Komplex erhöht.
The function of atpI, the first gene in the atp operon, remains unclear to this day. In E. coli and C. metallidurans, a strong constitutively expressed promoter exists upstream of atpI. This promotor is followed by at least one weak promoter, whose physiological significance remains unclear. The high diversity of the amino acid sequence of AtpI in different organisms makes it possible for AtpI to function differently. AtpICmet, for example, has a domain at the N-terminus that is absent in AtpIEco. In E. coli, AtpI is a membrane protein with four transmembrane helices whose N and C terminus are located in the cytoplasm. No effect of atpIEco deletion has been identified at the physiological level. Protein-protein interaction studies demonstrate that AtpIEco forms a multimer, with the amino acids S39, G43, E79 and K82 appearing to play a role in protein structure. For the first time it was shown that AtpI interacts with AtpC, which supports the hypothesis that AtpI increases the binding of F1 to the Fo complex.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8876
http://dx.doi.org/10.25673/2104
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biowissenschaften; Biologie

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Diss Heinz Anja-2.pdf4.8 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open
Show full item record BibTeX EndNote


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.