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http://dx.doi.org/10.25673/229| Titel: | Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase |
| Autor(en): | Ruiz Carrillo, David |
| Gutachter: | Stubbs, Milton T., Prof. Dr. Demuth, Hans U., Prof. Dr. Schomburg, Dietmar, Prof. Dr. |
| Körperschaft: | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
| Erscheinungsdatum: | 2009 |
| Umfang: | Online-Ressource (127 Bl. = 2,46 mb) |
| Typ: | Hochschulschrift |
| Art: | Dissertation |
| Tag der Verteidigung: | 2009-12-17 |
| Sprache: | Englisch |
| Herausgeber: | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt |
| URN: | urn:nbn:de:gbv:3:4-3528 |
| Schlagwörter: | Online-Publikation Hochschulschrift |
| Zusammenfassung: | Prolyendopeptidase (PEP; EC 3.4.21.26) ist eine zytosolische monomere Serinprotease mit einer molekularen Masse von 80kDa, welche hauptsächlich prolinspezifisch ist. Zur Charakterisierung von relevanten Resten, die beim Aufbau der S1-S3–Bindetasche im aktiven Zentrum beteiligt sind, wurde eine Reihe von rekombinanten humanen PEP-Varianten dargestellt. Steady-State-Kinetik und MALDI-TOF-Massenspektrometrie wurden genutzt, um ein vollständiges Profil der katalytischen Eigenschaften von PEP zu erstellen. Dabei wurde die Spezifität des Enzyms für die C-terminale Spaltung von Cysteinresten gefunden. Die entscheidende Bedeutung der Arg643- und Trp595 -Reste für den Katalysemechanismus des Enzyms konnte bestätigt werden. |
| URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6841 http://dx.doi.org/10.25673/229 |
| Open-Access: |  Open-Access-Publikation |
| Nutzungslizenz: |  In Copyright |
| Enthalten in den Sammlungen: | Humanphysiologie |
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| Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
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| Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase.pdf | 2.52 MB | Adobe PDF |  Öffnen/Anzeigen |