Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1189
Title: Das Kluyveromyces lactis Killertoxin: Regulatoren des Zellimports und der intrazellulären Wirkung in Saccharomyces cerevisiae
Author(s): Mehlgarten, Constance
Referee(s): Breunig, K. D., Prof. Dr.
Sawers, R. G., Prof. Dr.
Schmitt, M. J., Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (VIII, 163 Bl. = 9,71 mb)
Type: Hochschulschrift
Type: PhDThesis
Exam Date: 12.06.2009
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-1277
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Killerstämme der Milchhefe Kluyveromyces lactis sekretieren einen heterotrimeren (αßγ) Toxinkomplex (Zymocin), welcher das Wachstum sensitiver Hefen wie z.B. Saccharomyces cerevisiae inhibiert. Die Zytotoxizität des Zymocins resultiert aus der Endonucleaseaktivität der γ-Untereinheit. Diese spaltet im Zytosol sensitiver Hefezellen tRNAGlu, tRNALys und tRNAGln auf der 3‘-Seite Elongator-abhängig modifizierter Wobble-Uridine (U34) im Anticodonbereich. Im ersten Teil der Arbeit (Publikation 1, 2 und 3) konnten vier neue Binde- bzw Importfaktoren (PMA1, IPT1, UGP1 und ISR1) identifiziert werden, die vermutlich in Ereignisse nach der Zymocinbindung an den Zellwandrezeptor Chitin involviert sind. Im zweiten Teil (Manuskript 1 und 2) steht der evolutionär hochkonservierte Elongator im Mittelpunkt. Der Komplex hat Acetyltransferase-Aktivität und ist essentiell für die Bildung von modifizierten Seitenketten im Anticodon (U34) einiger tRNAs. Die Aktivität des Elongators ist dabei nicht nur von einer vollständigen Assemblierung, sondern auch vom Phosphorylierungsstatus der Elp1-Untereinheit, abhängig. Es konnte gezeigt werden, dass neben der Typ2A-Proteinphosphatase Sit4, auch die Caseinkinase Hrr25 den Elp1-Phosphorylierungsstatus beeinflusst.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7461
http://dx.doi.org/10.25673/1189
Open Access: Open access publication
License: In CopyrightIn Copyright
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