Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/822
Title: Kontrolle der Typ III-abhängigen Proteinsekretion im pflanzenpathogenen Bakterium Xanthomonas campestris Pathovar vesicatoria
Author(s): Büttner, Daniela
Referee(s): Bonas, Ulla, Prof. Dr.
Dersch, Petra, Prof. Dr.
Heesemann, Jürgen, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2010
Extent: Online-Ressource (44 Bl. = 3,08 mb)
Type: Hochschulschrift
Type: Habilitation
Exam Date: 2010-05-11
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-9113
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Das pflanzenpathogene Bakterium Xanthomonas campestris pv. vesicatoria transloziert Effektorproteine mit Hilfe eines Typ III-Sekretionssystems (T3S-Systems) in pflanzliche Wirtszellen. In der vorliegenden Arbeit wurden Kontrollproteine und konservierte Komponenten des T3S-Systems von X. campestris pv. vesicatoria funktionell charakterisiert. Die Ergebnisse zeigen, dass das Kontrollprotein HpaC einen Wechsel der T3S-Substratspezifität induziert, welcher vermutlich mit Hilfe der C-terminalen cytoplasmatischen Domäne des konservierten HrcU-Proteins erfolgt. Die effiziente Sekretion von Effektorproteinen ist von dem generellen T3S-Chaperon HpaB abhängig, das mit Effektorproteinen und der cytoplasmatischen ATPase HrcN interagiert, welche HpaB-Effektorproteinkomplexe dissoziiert. Die Chaperonaktivität von HpaB wird vermutlich durch den translozierten Regulator HpaA kontrolliert, welcher an HpaB bindet und damit die effiziente Sekretion von extrazellulären Komponenten des Sekretionsapparates ermöglicht.
The plant pathogenic bacterium Xanthomonas campestris pv. vesicatoria utilizes a type III secretion (T3S) system to translocate effector proteins into plant cells. In the present study, control proteins and conserved components of the T3S system from X. campestris pv. vesicatoria were characterized. The results show that the control protein HpaC induces a switch in the T3S substrate specificity that is mediated by the C-terminal cytoplasmic domain of the conserved HrcU protein. The efficient secretion of effector proteins depends on the general T3S chaperone HpaB, which interacts with effectors and the cytoplasmic ATPase HrcN that dissociates HpaB-effector complexes. The chaperone activity of HpaB is presumably controlled by the translocated regulator HpaA, which binds to HpaB and thus promotes the efficient secretion of extracellular components of the T3S system.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7722
http://dx.doi.org/10.25673/822
Open Access: Open access publication
License: In CopyrightIn Copyright
Appears in Collections:Genetik und Evolution

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Buettner_Habilitation.pdf3.15 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open