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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/90
Title: Enzym-Substrat-Erkennung in katalysierten Proteinfaltungsreaktionen
Author(s): Haupt, Caroline
Advisor(s): Stubbs, Milton T., Prof. Dr.
Balbach, Jochen, Prof. Dr.
Reinstein, Jochen, PD Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (III, 197 S. = 16,72 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 21.12.2009
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-2050
Subjects: Proteinfaltung
Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Der Proteinfaltungshelfer SlyD(1-165) (SlyD*) aus E. coli zeigt sowohl PPIase- als auch Chaperonaktivität. Die thermodynamische Stabilität wurde mit Hilfe harnstoffinduzierter Entfaltungsübergänge und Amidprotonenaustauschexperimenten untersucht; sie wird durch die beiden individuellen Domänen (FKBP- und IF-Domäne) in SlyD* bestimmt. Ein hoch affines Metallbindemotiv, welches für extreme Stabilisierung sorgt, wurde in den zu SlyD homologen FKBPs als einzigartige neue strukturelle und funktionelle Einheit gefunden. Als Chaperon bindet SlyD* entfaltete, teilweise gefaltete und aggregationsanfällige Proteine über die IF-Domäne. Die PPIase-Funktion wurde über Echtzeit-NMR-Messungen während der Rückfaltung der RNase T1 (S54G/P55N) verfolgt. Die Interaktionsseiten während der Katalyse der Prolylisomerisierung wurden sowohl auf Enzymebene als auch auf Substratebene charakterisiert. Das Rückgrat des transienten Faltungsintermediates konnte in einem 5-stündigen 3D BEST-HNCA zugeordnet werden.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7187
http://dx.doi.org/10.25673/90
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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