Skip navigation
Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/534
Title: NMR-spektroskopische Charakterisierung funktioneller Proteinzustände
Author(s): Kovermann, Michael
Referee(s): Balbach, Jochen, Prof. Dr.
Blume, Alfred, Prof. Dr.
Reif, Bernd, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2011
Extent: Online-Ressource (IV, 183 Bl. = 29,57 mb)
Type: Hochschulschrift
Type: Doctoral Thesis
Exam Date: 14.07.2011
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-5868
Subjects: NMR-Spektroskopie
Proteinfaltung
Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Die Funktion und die Aktivität eines Proteins wird durch das Zusammenspiel zwischen der Struktur, der Dynamik und der Stabilität bestimmt. Verschiedene spektroskopische Methoden, darunter besonders die NMR-Spektroskopie, sind in der Lage, dieses Zusammenspiel aufzuklären. Im Rahmen dieser Arbeit sind vier verschiedene Proteine eingängig charakterisiert worden. Eine NMR-Relaxationsstudie des Zwei-Domänenproteins SlyD zeigte Hinweise für die hohe katalytische Effizienz dieses Enzyms. Die berechnete hochaufgelöste NMR-Struktur des homologen Proteins SlpA ergab erste Anhaltspunkte für die im Vergleich zu SlyD erniedrigte Isomeraseaktivität. Eine Proteinfaltungsstudie des Kälteschockproteins CspB in aminosäurespezifischer Auflösung erlaubte es, zwischen der globalen Faltung und lokalen Fluktuationen innerhalb des Proteins zu unterscheiden. Abschließend konnte eine strukturelle Abhängigkeit des Alzheimer-Peptides von seiner mizellären Umgebung beobachtet und quantitativ untermauert werden.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7362
http://dx.doi.org/10.25673/534
Open Access: Open access publication
Appears in Collections:Physik

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
NMR-spektroskopische Charakterisierung funktioneller Proteinzustände.pdf30.28 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open
Show full item record BibTeX EndNote


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.