Effekte von Arginin und von ionischen Flüssigkeiten auf Proteine

Abstract

Thema der Arbeit war die Untersuchung der Wirkmechanismen und Ursachen für die Effekte von Additiven wie L-ArgHCl und von ionischen Flüssigkeiten auf Proteine am Beispiel von rPA. Es zeigte sich dabei für L-ArgHCl und EMIMCl eine deutliche Erhöhung der rPA- bzw. tc-rPA-Gleichgewichtslöslichkeit. Die CM-rPA-Löslichkeit war ebenfalls erhöht, allerdings konnten sowohl für L-ArgHCl als auch für EMIMCl keine Gleichgewichtslöslichkeiten gemessen werden. Über Transferenergiemessungen erfolgte eine Untersuchung der Effekte von L-ArgHCl, EMIMCl und EMIMDEP auf Aminosäureebene. Es zeigte sich, dass alle drei Additive mit Aminosäureseitenketten, vor allem von aromatischen Aminosäuren, vorteilhaft interagierten; nicht aber mit dem Peptidrückgrat wie dies z. B. für Harnstoff oder GuHCl zutrifft. Auch konnte für andere ionische Flüssigkeiten gezeigt werden, dass Additive nur in einem gewissen Hydrophobizitäts-, Chaotropizitäts- bzw. Kosmotropizitätsbereich effektiv für die Rückfaltung von rPA waren.