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Titel: Die Chlorogensäure:Glukarsäure-Kaffeoyltransferase aus Solanum lycopersicum
Autor(en): Teutschbein, Jenny
Gutachter: Milkowski, Carsten, Dr.
Hause, Bettina, Dr.
Ober, Dietrich, Prof. Dr.
Körperschaft: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Erscheinungsdatum: 2011
Umfang: Online-Ressource (IX, 122 Bl. = 3,95 mb)
Typ: Hochschulschrift
Art: Dissertation
Tag der Verteidigung: 31.08.2011
Sprache: Deutsch
Herausgeber: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-7990
Schlagwörter: Pflanzenphysiologie
Sekundärstoffwechsel
Chlorogensäure
Online-Publikation
Hochschulschrift
Zusammenfassung: Aus Keimlingen der Tomate (Solanum lycopersicum) wurde ein Enzym isoliert, welches als Chlorogensäure:Glukarsäure-Kaffeoyltransferase(CGT) klassifiziert wurde und die Synthese von Kaffeoylglukarsäure und Kaffeoylgalaktarsäure aus Chlorogensäure katalysiert. Die im Zuge dieser Arbeit isolierte cDNA-Sequenz codiert für ein Protein mit einer Länge von 380 Aminosäuren und einem putativen Signalpeptid von 24 Aminosäuren für den ER-Import und anschließende Sekretion. Die Funktionalität von SlCGT wurde durch heterologe Expression in Hefe und Tabak bewiesen. Analysen der SlCGT-Proteinsequenz ergaben die Klassifizierung des Proteins als GDSL-Lipase-ähnliches Protein. Proteine dieser Familie besitzen eine katalytische Triade aus Ser-Asp-His. Allerdings wiesen Mutagenesestudien darauf hin, dass die abgeleitete putative katalytische Triade nicht als katalytisches Zentrum in die Acyltransferase-Reaktion der CGT dient. Die SlCGT ist damit das erste Beispiel eines GDSL-Lipase-ähnlichen Proteins, das seine hydrolytische Aktivität verloren und eine völlig neue Funktion im pflanzlichen Sekundärstoffwechsel entwickelt hat.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7619
http://dx.doi.org/10.25673/719
Open-Access: Open-Access-Publikation
Nutzungslizenz: In CopyrightIn Copyright
Enthalten in den Sammlungen:Biowissenschaften; Biologie

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