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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1611
Title: Strukturelle und funktionelle Untersuchung von Porinen der äußeren Membran pathogener Bakterien
Author(s): Kattner, Christof
Advisor(s): Stubbs, Milton T., Prof. Dr.
Zachariae, Ulrich, Dr.
Balbach, Jochen, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2015
Extent: Online-Ressource (174 Bl. = 29,98 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 18.11.2015
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-15961
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Das passive Diffusionsporin PorB aus Neisseria meningitidis ermöglicht den essentiellen Membrantransport von löslichen Metaboliten. Als PAMP hat es Einfluss in der Auslösung der humoralen Immunantwort, einer Toll-like Rezeptor 2 abhängigen Reaktion. Zusätzlich verleiht es dem Bakterium pathogene Eigenschaften und ist am bakteriellen Antibiotikaresistenzmechanismus beteiligt. PorB-Kristallstrukturen konnten in Kombination mit Molekulardynamik-Analysen spezifische Kationenbindestellen, sowie das Vorhandensein von separierten Ionentransportwegen im Kanal identifizieren. Durch die gemeinsame Strukturaufklärung einer PorB Serotyp B loop 7-Variante sowie des Wildtyps, konnten Hinweise auf den PorB-TLR2-Interaktionsmechanismus identifiziert werden. Durch PorB loop 3-Varianten wurde der Einfluss spezifischer Aminosäurereste auf den Antibiotikatranslokation untersucht.
The passive diffusion porin PorB from Neisseria meningitides facilitates the essential membrane transport of soluble metabolites. As a PAMP, it has influence on the activation of the humoral immunity, a Toll-like receptor 2 dependent reaction. In addition, it has pathogenic features and is involved in the bacterial antibiotic resistance. PorB crystal structures together with molecular dynamics simulations identified specific cation binding sites and the presence of separate ion transport pathways in the channel. The structures of a PorB serotype B loop 7 mutant and the wildtype gave evidence on the PorB-TLR2 interaction mechanism. The antibiotic transport pathway in PorB was investigated with loop 3 mutants.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8382
http://dx.doi.org/10.25673/1611
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biowissenschaften; Biologie

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